Ашигласан уран зохиолын жагсаалт. Булчингийн ажлын үед бие махбод дахь биохимийн үйл явцын динамик Булчингийн ажлын биохими
Спортын физиологийн хувьд булчингийн үйл ажиллагааг эрчим хүчний бүсэд хуваах нь заншилтай байдаг: дээд, дээд, дунд зэрэг. Эрчим хүчний хангамжийн үндсэн механизмаас хамааран булчингийн ажлын өөр нэг хуваагдал байдаг: агааргүй, холимог, аэробик эрчим хүчний хангамжийн бүсэд.
Аливаа булчингийн ажилд юуны түрүүнд түүний эхний (эхлэх) үе ба үргэлжлэлийг ялгах хэрэгтэй. Эхлэх үе шат нь ажлын эрчмээс хамаарна: ажил удаан байх тусам эхлэх үе шат илүү эрчимтэй байх ба түүний явцад булчин дахь биохимийн өөрчлөлтүүд илүү тод илэрдэг.
Ажлын эхний секундэд булчингууд шаардлагатай хэмжээнээс бага хүчилтөрөгч авдаг. Ажлын эрч хүч өндөр байх тусам хүчилтөрөгчийн хэрэгцээ их байх тусам хүчилтөрөгчийн дутагдал нэмэгддэг. Тиймээс эхний үе шатанд креатин киназын урвал ба гликолизийн улмаас ATP-ийн дахин синтез нь зөвхөн агааргүй байдлаар явагддаг.
Хэрэв булчингийн ажлын эрч хүч хамгийн их, үргэлжлэх хугацаа нь богино байвал энэ нь эхлэх үе шатанд дуусна. Энэ тохиолдолд хүчилтөрөгчийн хэрэгцээ хангагдахгүй.
Доод дээд зэргийн эрчимтэй, гэхдээ удаан хугацаагаар ажиллах үед эхний үе дэх биохимийн өөрчлөлт нь мэдэгдэхүйц бага байх бөгөөд эхлэх үе нь өөрөө богиносдог. Энэ тохиолдолд хүчилтөрөгчийн хэрэглээ MPC (хамгийн их боломжит утга) хүрэх боловч хүчилтөрөгчийн хэрэгцээ хангагдахгүй хэвээр байх болно. Ийм нөхцөлд бие нь хүчилтөрөгчийн дутагдалд ордог. Креатин киназын замын ач холбогдол буурч, гликолиз нэлээд эрчимтэй явагдах боловч аэробик ATP дахин синтезийн механизмууд аль хэдийн идэвхжсэн болно. Гликолизийн үйл явц нь булчингийн гликогенээс үүссэн глюкоз биш харин элэгнээс цусаар авчирсан глюкозыг агуулдаг.
Илүү бага эрчимтэй, удаан үргэлжилсэн булчингийн ажлын үед богино хугацааны эхлэлийн үе шат дууссаны дараа ATP-ийн ресинтез нь аэробик механизмаар давамгайлдаг бөгөөд энэ нь хүчилтөрөгчийн хэрэгцээ ба хүчилтөрөгчийн хангамжийн жинхэнэ тэнцвэрийг бий болгосны үр дагавар юм. Булчингийн утасн дахь ATP-ийн түвшин нэмэгдэж, тогтворжиж байгаа боловч энэ түвшин тайван байдлаас доогуур байна. Үүнээс гадна креатин фосфатын түвшин бага зэрэг нэмэгддэг.
Хэрэв удаан хугацааны булчингийн ажлын явцад түүний хүч огцом нэмэгддэг бол эхний үе шаттай ижил үзэгдэл ажиглагддаг. Ашиглалтын хүч нэмэгдэх нь хүчилтөрөгчийн хэрэгцээг нэмэгдүүлэхэд хүргэдэг бөгөөд үүнийг шууд хангах боломжгүй юм. Үүний үр дүнд ATP-ийн дахин синтезийн анаэробик механизмууд идэвхждэг.
Төрөл бүрийн ATP дахин синтезийн замыг идэвхжүүлэх цаг хугацааны дарааллыг авч үзье. Булчингийн ажлын эхний 2-3 секундэд түүний эрчим хүчний хангамж нь булчингийн ATP задралын улмаас үүсдэг. 3-аас 20 секундын хооронд креатин фосфатын задралын улмаас ATP дахин синтез үүсдэг. Дараа нь булчингийн ажил эхэлснээс хойш 30-40 секундын дараа гликолиз хамгийн их эрчимтэй болдог. Цаашилбал, исэлдэлтийн фосфоржилтын үйл явц нь эрчим хүчний хангамжид улам бүр чухал үүрэг гүйцэтгэж эхэлдэг (Зураг 10).
10-р зураг. Булчингийн үйл ажиллагааны эрчим хүчний хангамжид янз бүрийн эрчим хүчний эх үүсвэрүүдийн оролцоо, үргэлжлэх хугацаанаас хамааран: 1 - ATP задрал, 2 - креатин фосфатын задрал,
3 – гликолиз, 4 – аэробик исэлдэлт
Аэробикийн эрчим хүчний үйлдвэрлэлийн хүчийг MIC утгаар үнэлдэг. Статистик мэдээллээс харахад эрэгтэйчүүд дунджаар эмэгтэйчүүдээс илүү BMD-тэй байдаг. Тамирчдын хувьд энэ үнэ цэнэ нь бэлтгэлгүй хүмүүсийнхээс хамаагүй өндөр байдаг. Төрөл бүрийн мэргэжлийн тамирчдын дунд цаначин, холын зайн гүйлтийн тамирчдын дунд VO2-ийн хамгийн их утга ажиглагдаж байна.
Системтэй биеийн тамирын дасгалбулчингийн эс дэх митохондрийн тоо нэмэгдэж, амьсгалын замын ферментийн тоо, идэвхжил нэмэгдэхэд хүргэдэг. Энэ нь ирж буй хүчилтөрөгчийг бүрэн ашиглах, бэлтгэгдсэн биед эрчим хүчний хангамжийг илүү амжилттай болгох нөхцлийг бүрдүүлдэг.
Тогтмол бэлтгэл хийснээр булчинг цусаар хангадаг хөлөг онгоцны тоо нэмэгддэг. Энэ нь булчинг хүчилтөрөгч, глюкозоор хангах, мөн хаягдал бүтээгдэхүүнийг зайлуулах илүү үр дүнтэй системийг бий болгодог. Урт хугацааны сургалтын явцад цусны эргэлтийн болон амьсгалын тогтолцоо нь анхны дасгалын дараа үүссэн хүчилтөрөгчийн өрийг бүрэн нөхөх замаар дасан зохицдог. Булчингийн удаан хугацааны туршид ажиллах чадвар нь ихэвчлэн хүчилтөрөгчийг шингээх, ашиглах хурд, үр ашгаас хамаардаг.
ХАМТбулчингийн ширхэгийн бүтэц, агшилт.
Амьд систем дэх булчингийн агшилт нь механик химийн процесс юм. Орчин үеийн шинжлэх ухаан үүнийг биологийн хөдөлгөөний хамгийн төгс хэлбэр гэж үздэг. Биологийн объектууд булчингийн ширхэгийн агшилтыг сансарт шилжих арга болгон "хөгжүүлсэн" (энэ нь тэдний амьдрах чадварыг ихээхэн өргөжүүлсэн).
Булчингийн агшилтын өмнө хурцадмал үе шат байдаг бөгөөд энэ нь химийн энергийг механик энерги болгон шууд, сайн үр ашигтай (30-50%) болгон хувиргах ажлын үр дүн юм. Хүчдэлийн үе шатанд боломжит энерги хуримтлагдах нь булчинг боломжтой, гэхдээ хараахан ойлгоогүй агшилтын байдалд хүргэдэг.
Амьтад болон хүмүүс (мөн хүмүүс аль хэдийн сайн судлагдсан гэдэгт итгэдэг) булчингийн хоёр үндсэн төрөл:судалтай, гөлгөр. Судалтай булчингуудэсвэл араг яс нь ясанд наалддаг (зүрхний булчингийн судалтай утаснаас бусад нь араг ясны булчингаас найрлагаараа ялгаатай). Гөлгөр булчингууддотоод эрхтэн, арьсны эд эсийг дэмжиж, цусны судас, гэдэсний хананы булчинг үүсгэдэг.
Тэд спортын биохимийн чиглэлээр суралцдаг араг ясны булчингууд, спортын үр дүнг "тусгайлан хариуцдаг".
Булчин (макро объектод хамаарах макро формацийн хувьд) нь хувь хүнээс бүрддэг булчингийн утас(бичил тогтоц). Үүний дагуу булчингийн хүчин чармайлт нь олон тооны утаснуудын агшилтыг нэгтгэдэг салшгүй үнэ цэнэ юм. Гурван төрлийн булчингийн утас байдаг: цагаанхурдан таталт , завсрынТэгээд улаанудаан мушгих. Шилэн утаснуудын төрлүүд нь эрчим хүчний хангамжийн механизмаараа ялгаатай бөгөөд өөр өөр мотор мэдрэлийн эсүүдээр хянагддаг. Булчингийн төрлүүд нь эслэгийн төрлүүдийн харьцаагаар ялгаатай байдаг.
Тусдаа булчингийн утас - утастай төстэй эсийн формаци - энгийн. Симпласт нь "эс шиг харагддаггүй": энэ нь 0.1-ээс 2-3 см урт, сарториус булчинд 12 см хүртэл, 0.01-0.2 мм зузаантай өндөр сунасан хэлбэртэй байдаг. Симпласт нь бүрхүүлээр хүрээлэгдсэн байдаг - сарколемма,хэд хэдэн мотор мэдрэлийн төгсгөлүүд ойртож буй гадаргуу дээр. Сарколемма нь коллагены утаснуудын сүлжээгээр бэхлэгдсэн хоёр давхар липопротейн мембран (10 нм зузаан) юм. Тэд агшилтын дараа амрах үед симпластыг анхны хэлбэрт нь буцаана (Зураг 4).
Цагаан будаа. 4. Бие даасан булчингийн утас.
Сарколемма-мембрангийн гаднах гадаргуу дээр цахилгаан мембраны потенциал үргэлж хадгалагддаг бөгөөд тайван байдалд ч гэсэн 90-100 мВ-тай тэнцүү байдаг. Боломжит байдал нь булчингийн эсийг (машины зай гэх мэт) хянах зайлшгүй нөхцөл юм. Мембранаар дамжуулан бодисыг идэвхтэй (энергийн зарцуулалт - ATP) дамжуулж, түүний сонгомол нэвчилтээс болж потенциал бий болдог ("Би хэнийг ч хүссэн, би түүнийг оруулах эсвэл гаргах болно" зарчмын дагуу. ). Иймээс симпластын дотор зарим ион ба молекулууд гаднаасаа илүү өндөр концентрацид хуримтлагддаг.
Сарколемма нь K + ионыг сайн нэвчих чадвартай - тэдгээр нь дотор нь хуримтлагдаж, Na + ионууд гаднаас нь арилдаг. Үүний дагуу эс хоорондын шингэн дэх Na + ионы концентраци нь симпластын доторх K + ионы агууламжаас их байна. РН-ийн хүчиллэг тал руу шилжих (жишээлбэл, сүүн хүчил үүсэх үед) сарколемма нь ихэвчлэн түүгээр дамждаггүй өндөр молекулт бодис (өөхний хүчил, уураг, полисахарид) нэвчих чадварыг нэмэгдүүлдэг. Бага молекул жинтэй бодисууд (глюкоз, сүүн ба пирувийн хүчил, кетон биетүүд, амин хүчил, богино пептидүүд) мембранаар амархан дамждаг (тархдаг).
Simplast-ийн дотоод агуулга - саркоплазм– Энэ бол коллоид уургийн бүтэц (тууштай байдал нь вазелинтай төстэй). Түдгэлзүүлсэн төлөвт энэ нь гликоген, өөхний дуслууд, янз бүрийн дэд эсийн хэсгүүдийг агуулдаг: цөм, митохондри, миофибрил, рибосом болон бусад.
Симпласт доторх агшилтын "механизм" - миофибриллууд.Эдгээр нь нимгэн (Ø 1 - 2 микрон) булчингийн утаснууд бөгөөд урт нь булчингийн ширхэгийн урттай бараг тэнцүү байдаг. Бэлтгэлгүй булчингийн симпластуудад миофибриллууд нь эмх цэгцтэй, симпластын дагуу байршдаггүй, харин тархай бутархай, хазайлттай байдаг ба сургагдсан булчингууд нь тууш тэнхлэгийн дагуу байрлаж, мөн бүлэгт хуваагддаг нь тогтоогджээ. олс шиг боодол. (Хиймэл болон нийлэг утас ээрэх үед полимерийн макромолекулууд нь эхлээд утаснуудын дагуу хатуу байршдаггүй бөгөөд тамирчдын нэгэн адил утаснуудын тэнхлэгийн дагуу зөв чиглүүлж, олон удаа эргүүлэх замаар "тогтвортой бэлтгэлтэй" байдаг: уртыг үзнэ үү. ZIV болон Химволокно дахь семинарууд).
Гэрлийн микроскопоор харахад миофибриллууд үнэхээр "судалтай" болохыг харж болно. Тэд гэрэл ба харанхуй хэсгүүдийг ээлжлэн сольдог - дискнүүд. Харанхуй обуд А (анизотроп) уураг нь гэрлийн дискнээс илүү агуулагддаг I (изотроп). Мембранаар дамжсан хөнгөн дискүүд З (телофагмууд) ба хоёрын хоорондох миофибрилийн хэсэг З - мембран гэж нэрлэдэг саркомер. Миофибрил нь 1000-1200 саркомераас бүрдэнэ (Зураг 5).
Булчингийн ширхэгийн агшилт нь бүхэлдээ бие даасан агшилтаас бүрдэнэ саркомерууд.Тус бүрийг тус тусад нь агшааж, саркомерууд хамтдаа салшгүй хүчийг бий болгож, булчинг агших механик ажлыг гүйцэтгэдэг.
Саркомерын урт нь тайван үед 1.8 мкм-ээс дунд зэргийн үед 1.5 мкм, бүрэн агшилтын үед 1 мкм хүртэл хэлбэлздэг. Харанхуй, цайвар саркомеруудын диск нь протофибрил (миофиламент) - уургийн утастай төстэй бүтцийг агуулдаг. Тэдгээр нь зузаан (Ø – 11 – 14 нм, урт – 1500 нм) ба нимгэн (Ø – 4 – 6 нм, урт – 1000 нм) гэсэн хоёр төрөлтэй.
Цагаан будаа. 5. Миофибрилийн талбай.
Хөнгөн дугуй ( I ) зөвхөн нимгэн протофибрил, харанхуй дискүүдээс тогтдог. А ) - хоёр төрлийн протофибриллээс: нимгэн, мембранаар бэхлэгдсэн, зузаан, тусдаа бүсэд төвлөрсөн ( Х ).
Саркомер агших үед харанхуй дискний урт ( А ) өөрчлөгдөхгүй бөгөөд гэрлийн дискний урт ( I ) нимгэн протофибрил (гэрэл диск) зузаан (харанхуй диск) хоорондын зайд шилжих үед буурдаг. Протофибрилүүдийн гадаргуу дээр тусгай ургалт байдаг - наалдац (ойролцоогоор 3 нм зузаантай). "Ажлын байрлал" -д тэд протофибрилүүдийн зузаан ба нимгэн утаснуудын хооронд холболт (хөндлөн гүүр) үүсгэдэг (Зураг 6). Гэрээ байгуулах үед З -Мембранууд нь зузаан протофибрилүүдийн төгсгөлд наалддаг бөгөөд нимгэн протофибрил нь зузаан хэсгийг ч ороож чаддаг. Хэт агшилтын үед саркомерын төв хэсэгт байрлах нимгэн утаснуудын төгсгөлүүд муруйж, зузаан протофибрилүүдийн төгсгөлүүд бутлагдана.
Цагаан будаа. 6. Актин ба миозины хооронд наалдац үүсэх.
Булчингийн утаснуудад эрчим хүчний хангамжийг ашиглан гүйцэтгэдэг саркоплазмын торлог бүрхэвч(өөрөөр хэлбэл - саркоплазмын торлог бүрхэвч) – уртааш ба хөндлөн хоолой, мембран, бөмбөлөг, тасалгааны систем.
Саркоплазмын торлог бүрхэвчинд янз бүрийн биохимийн процессууд нь зохион байгуулалттай, хяналттай явагддаг бөгөөд сүлжээ нь бүх зүйлийг хамтад нь, миофибрил бүрийг тус тусад нь хамардаг. Торлог бүрхэвч нь рибосомуудыг агуулдаг бөгөөд тэдгээр нь уургийн нийлэгжилтийг гүйцэтгэдэг ба митохондри - "эсийн энергийн станцууд" (сургуулийн сурах бичигт тодорхойлсон байдаг). Үнэндээ митохондрибулчингийн агшилтын процессыг эрчим хүчээр хангах оновчтой нөхцлийг бүрдүүлдэг миофибрилүүдийн хооронд суулгагдсан байдаг. Бэлтгэлтэй булчинд митохондрийн тоо ижил бэлтгэлгүй булчингуудаас их байдаг нь тогтоогдсон.
Булчингийн химийн найрлага.
-тэй усбулчингийн жингийн 70 - 80% -ийг үлдээдэг.
Хэрэм. Уургууд нь булчингийн жингийн 17-21% -ийг эзэлдэг: булчингийн бүх уургийн ойролцоогоор 40% нь миофибриллүүдэд, 30% нь саркоплазмд, 14% нь митохондрид, 15% нь сарколеммд, үлдсэн хэсэг нь цөм болон бусад эсийн органеллд төвлөрдөг.
Булчингийн эд нь ферментийг агуулдаг миоген уургуудбүлгүүд, миоальбумин– нөөц уураг (түүний агууламж нас ахих тусам аажмаар буурдаг), улаан уураг миоглобин- хромопротейн (энэ нь булчингийн гемоглобин гэж нэрлэгддэг, цусны гемоглобиноос илүү хүчилтөрөгчийг холбодог), мөн түүнчлэн глобулин, миофибрилляр уураг.Миофибрилляр уургийн талаас илүү хувь нь байдаг миозин, дөрөвний нэг орчим - актин, үлдсэн хэсэг нь тропомиозин, тропонин, α- ба β-актин, ферментүүд юм. креатин фосфокиназа, деаминаза болон бусад. Булчингийн эдийг агуулдаг цөмийнхэрэм- нуклеопротейн; митохондрийн уураг.Уургийн дотор стром,булчингийн эдийг ороох - гол хэсэг - коллагенТэгээд эластинсарколемма, түүнчлэн миостроминууд (үүнтэй холбоотой З - мембран).
ондурьдчилан уусдаг азотын нэгдлүүд. IN араг ясны булчингуудХүн төрөл бүрийн усанд уусдаг азотын нэгдлүүдийг агуулдаг: ATP, 0.25-аас 0.4% хүртэл, креатин фосфат (CrP)– 0.4-1% хүртэл (сургалт хийснээр түүний хэмжээ нэмэгддэг), тэдгээрийн задралын бүтээгдэхүүн нь ADP, AMP, креатин юм. Үүнээс гадна булчингууд нь дипептид агуулдаг карнозин,ойролцоогоор 0.1 - 0.3%, ядрах үед булчингийн гүйцэтгэлийг сэргээхэд оролцдог; карнитин,эсийн мембранаар өөх тосны хүчлийг тээвэрлэх үүрэгтэй; амин хүчлүүд, тэдгээрийн дунд глютамин давамгайлдаг (энэ нь натрийн глутаматыг хэрэглэхийг тайлбарлаж байна уу, амтлагчийн найрлагыг уншина уу, хоолонд махны амт өгөх); пурины суурь, мочевин ба аммиак. Араг ясны булчин нь мөн ойролцоогоор 1.5% агуулдаг. фосфатидууд,эд эсийн амьсгалахад оролцдог.
Азот агуулаагүй холболтууд. Булчингууд нь нүүрс ус, гликоген, түүний бодисын солилцооны бүтээгдэхүүн, өөх тос, холестерин, кетон биетүүд, эрдэс давс агуулдаг. Хоолны дэглэм, сургалтын зэргээс хамааран гликогенийн хэмжээ 0.2-3% хооронд хэлбэлздэг бол сургалт нь чөлөөт гликогенийн массыг нэмэгдүүлдэг. Хадгалах өөх тос нь тэсвэр тэвчээрийн дасгал хийх үед булчинд хуримтлагддаг. Уурагтай холбоотой өөх тос нь ойролцоогоор 1% -ийг эзэлдэг бөгөөд булчингийн ширхэгийн мембран нь 0.2% хүртэл холестерин агуулдаг.
Ашигт малтмал.Булчингийн эдэд агуулагдах эрдэс бодисууд нь булчингийн жингийн ойролцоогоор 1-1.5% -ийг эзэлдэг бөгөөд эдгээр нь ихэвчлэн кали, натри, кальци, магнийн давс юм. K +, Na +, Mg 2+, Ca 2+, Cl -, HP0 4 ~ зэрэг эрдэс ионууд нь булчингийн агшилтын үед биохимийн процесст чухал үүрэг гүйцэтгэдэг (тэдгээрийг "спортын" нэмэлт тэжээл, рашаан усанд оруулдаг).
Булчингийн уургийн биохими.
Булчингийн агшилтын гол уураг нь миозинфибрилляр уураг (Молекулын жин 470,000 орчим) хамаарна. Миозины чухал шинж чанар нь ATP ба ADP молекулуудтай (энэ нь ATP-ээс энерги авах боломжийг олгодог), уургийн актинтай (агшилтыг хадгалах боломжийг олгодог) цогцолбор үүсгэх чадвар юм.
Миозин молекул нь сөрөг цэнэгтэй бөгөөд Ca ++ ба Mg ++ ионуудтай харилцан үйлчилдэг. Миозин нь Ca++ ионуудтай үед ATP-ийн гидролизийг хурдасгаж, улмаар ферментийн шинж чанартай байдаг. аденозин трифосфатын идэвхжил:
миозин-АТФ+H2O → миозин + ADP + H3PO4 + ажил(эрчим хүч 40 кЖ/моль)
Миозин уураг нь хос мушгиа шиг мушгирсан ижил урт полипептидийн α-гинжээр үүсгэгддэг, Зураг 7. Протеолитик ферментийн нөлөөн дор миозин молекул хоёр хэсэгт хуваагдана. Түүний нэг хэсэг нь наалдацаар актинтай холбогдож, актомиозин үүсгэдэг. Энэ хэсэг нь аденозин трифосфатазын үйл ажиллагааг хариуцдаг бөгөөд энэ нь хүрээлэн буй орчны рН, хамгийн оновчтой нь рН 6.0 - 9.5, түүнчлэн KCl-ийн концентрацаас хамаардаг. Актомиозины цогцолбор нь ATP-ийн оролцоотойгоор задардаг боловч чөлөөт ATP байхгүй үед энэ нь тогтвортой байдаг. Миозин молекулын хоёр дахь хэсэг нь электростатик цэнэгийн улмаас хоёр эрчилсэн мушгиагаас бүрддэг бөгөөд тэдгээр нь миозин молекулуудыг протофибрил болгон холбодог.
Цагаан будаа.
7. Актомозины бүтэц. актинХоёр дахь хамгийн чухал агшилтын уураг юм
(Зураг 7). Энэ нь мономер (бөмбөрцөг), димерик (бөмбөрцөг) ба полимер (фибрилляр) гэсэн гурван хэлбэрээр байж болно. Мономер бөмбөрцөг актин нь түүний полипептидийн гинж нь нягт бөмбөрцөг хэлбэртэй бүтэцтэй байх үед ATP-тэй холбоотой байдаг. ATP-ийг хуваах замаар актин мономерууд - А, димерүүд, үүнд ADP: A - ADP - A. Полимер фибрилляр актин нь димерүүдээс бүрдэх давхар мушгиа юм, Зураг. 7.
Бөмбөрцөгт актин нь K +, Mg ++ ионуудын оролцоотойгоор фибрилляр актин болж хувирдаг ба амьд булчинд фибрилляр актин давамгайлдаг. Миофибрил нь их хэмжээний уураг агуулдаг, энэ нь хоёр α-спираль полипептидийн гинжээс бүрддэг. Амрах булчинд энэ нь актинтай нэгдэл үүсгэж, идэвхтэй төвүүдийг блоклодог, учир нь актин нь Ca ++ ионуудтай холбогдож, энэ блокыг арилгадаг.
Молекулын түвшинд саркомерын зузаан, нимгэн протофибрил нь цахилгаан статик байдлаар харилцан үйлчилдэг, учир нь тэдгээр нь цэнэг үүсдэг тусгай хэсгүүд - ургалт ба цухуйсан хэсгүүдтэй байдаг. А-дискний бүсэд зузаан протофибрил нь тууш чиглэсэн миозин молекулуудын багцаас, нимгэн протофибрил нь зузаан молекулуудын эргэн тойронд радиаль байдлаар байрладаг бөгөөд олон судалтай кабельтай төстэй бүтэц үүсгэдэг. Зузаан протофибрилүүдийн төв M-band-д миозин молекулууд нь "сүүл"-ээр холбогддог бөгөөд тэдний цухуйсан "толгой" - ургах хэсгүүд рүү чиглэнэ. өөр өөр талуудба ердийн спираль шугамаар байрладаг. Үнэн хэрэгтээ тэдгээрийн эсрэг талд бие биенээсээ тодорхой зайд байрлах фибрилляр актин спиральд мономер актины бөмбөлөгүүд цухуйсан байдаг. Цутгамал бүр байна идэвхтэй төв,Үүний улмаас миозинтэй наалдац үүсэх боломжтой. Саркомеруудын Z-мембранууд (ээлж буй суурин гэх мэт) нимгэн протофибрилүүдийг хамтад нь барьдаг.
Агшилт ба тайвшралын биохими.
Агшилтын үед булчинд тохиолддог циклик биохимийн урвалууд нь "толгой" -ын хооронд наалдац үүсэх, устгахыг баталгаажуулдаг - зузаан протофибрилүүдийн миозин молекулуудын ургалт ба цухуйсан хэсгүүд - нимгэн протофибрилүүдийн идэвхтэй төвүүд. Наалдац үүсгэх, актин судлыг миозин судлын дагуу хөдөлгөх ажил нь нарийн хяналт, их хэмжээний эрчим хүчний зарцуулалтыг шаарддаг. Бодит байдал дээр шилэн агшилтын үед идэвхтэй төв бүрт минут тутамд 300 орчим наалдац үүсдэг - цухуйсан.
Өмнө дурьдсанчлан зөвхөн ATP энергийг булчингийн агшилтын механик ажилд шууд хувиргаж болно. Миозины ферментийн төвөөр гидролиз болсон ATP нь бүхэлдээ миозины уурагтай нэгдэл үүсгэдэг. ATP-миозины цогцолбор дахь миозин нь эрчим хүчээр ханасан бүтэц, түүний гаднах "хэмжээ" -ийг өөрчилдөг бөгөөд ингэснээр миозин судлын ургалтыг богиносгох механик ажлыг гүйцэтгэдэг.
Амрах булчинд миозин нь ATP-тэй холбогддог боловч Mg++ ионуудаар дамжин ATP-ийн гидролизийн задралгүй байдаг. Амрах үед миозин ба актин хоёрын хооронд наалдац үүсэхээс сэргийлж, тропомиозины тропонин нь актины идэвхтэй төвүүдийг блоклодог. Са++ ионууд холбогдож байх үед хоригийг хадгалж, ATP задрахгүй. Мэдрэлийн импульс булчингийн утас руу ирэхэд түүнийг суллана импульс дамжуулагч- нейрогормон ацетилхолин. Na+ ионууд нь сарколеммын дотоод гадаргуу дээрх сөрөг цэнэгийг саармагжуулж, деполяризаци хийнэ. Энэ тохиолдолд Ca++ ионууд ялгарч тропонинтой холбогддог. Хариуд нь тропонин нь цэнэгээ алдаж, идэвхтэй төвүүд - актин утаснуудын цухуйсан хэсгүүдийг хааж, актин ба миозины хооронд наалдац үүсдэг (нимгэн ба зузаан протофибрилүүдийн электростатик түлхэлт аль хэдийн арилсан тул). Одоо Ca++ байгаа үед ATP нь миозины ферментийн үйл ажиллагааны төвтэй харилцан үйлчилж, хуваагдаж, хувиргах цогцолборын энерги нь наалдацыг багасгахад ашиглагддаг. Дээр дурдсан молекулын үйл явдлын гинжин хэлхээ нь микроконденсаторыг цэнэглэж байгаа цахилгаан гүйдэлтэй төстэй; түүний цахилгаан энерги нь газар дээр нь механик ажилд хувирч, дахин цэнэглэгдэх шаардлагатай (хэрэв та цааш явахыг хүсвэл).
Цавуу тасарсаны дараа ATP задрахгүй, харин миозинтэй дахин фермент-субстратын цогцолбор үүсгэдэг.
M–A + ATP -----> M - ATP + Aэсвэл
M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP
Хэрэв энэ мөчид шинэ мэдрэлийн импульс ирвэл дараагийн импульс ирэхгүй бол "цэнэглэх" урвалууд давтагдана; Сулсны дараа агшилтын булчинг анхны байдалдаа буцааж өгөх нь булчингийн стром дахь уургийн уян хатан хүчээр хангагдана. Булчин агшилтын орчин үеийн таамаглалыг дэвшүүлснээр эрдэмтэд агшилтын үед актин утаснууд миозин утаснуудын дагуу гулсдаг бөгөөд агшилтын уургийн орон зайн бүтцэд өөрчлөлт орсон (спираль хэлбэрийн өөрчлөлт) зэргээс болж богиносдог гэж эрдэмтэд санал болгож байна.
Амрах үед ATP нь хуванцаржуулах нөлөөтэй байдаг: миозинтэй нэгдэж, актинтай наалдац үүсэхээс сэргийлдэг. Булчин агшилтын үед задарснаар ATP нь наалдацыг богиносгох процессыг эрчим хүчээр хангаж, "кальцийн шахуурга" -ын Ca ++ ионыг нийлүүлдэг. Булчин дахь ATP задрал маш хурдан явагддаг өндөр хурдтай: минутанд 1 г булчинд 10 микромол хүртэл. Булчин дахь ATP-ийн нийт нөөц бага байдаг (хамгийн их хүчээр 0.5-1 сек ажиллахад л хангалттай байж болно) булчингийн хэвийн үйл ажиллагааг хангахын тулд ATP-ийг задрах хурдаар нөхөн сэргээх шаардлагатай.